Eiweiss ist für unsere Körper richtig wichtig, doch ich finde es ist hier Vorsicht geboten. Zu viel tierisches Eiweiss übersäuert den Organismus. Mehr zum Thema „Säure-Basen-Haushalt“ findest du hier.
Da ich Yoga und Handstandtraining betreibe brauch ich natürlich trotz meiner vegetarischen Ernährung eine gute Eiweissquelle. 
Eiweiss, auch Protein genannt, liefert genauso viel Energie wie Kohlenhydrate. Eiweiss in der Ernährung sollten ca 15% der täglichen Gesamtenergiezufuhr decken. Eiweiss besteht, ebenso wie Kohlenhydrate und Fette, aus den Elementen Kohlenstoff = C, Wasserstoff = H und Sauerstoff = O. Zusätzlich enthält Eiweiss aber noch Stickstoff = N. Einige Eiweissarten weissen darüber hinaus auch noch Phosphor = P oder Schwefel = S auf.
Eiweiss wird anhand der Anzahl seiner Aminosäuren unterteilt in:
- Oligopeptide: enthalten weniger als zehn Aminosäuren
- Polypeptide: enthalten zwischen 10-100 Aminosäuren
- Proteine: enthalten mehr als 100 Aminosäuren
Einige Oligo- und Polypeptide sind wegen ihrer physiologischen Wirksamkeit, andere wegen ihres süssen oder bitteren Geschmackes oder sogar wegen ihrer Toxizität bedeutsam. Die meisten L-Aminosäuren schmecken bitter, nur wenige süss (Gly, Ala) oder süss mit bitterem Beigeschmack (Ser, Thr, Pro). Im Gegensatz dazu besitzen die meisten D-Aminosäuren einen süssen Geschmack. Obwohl freie Aminosäuren meist nur in geringen Mengen in Lebensmitteln auftreten, können sie doch zum arteigenen Geschmack beitragen.
Das Eiweiss aus unserer Nahrung wird im Darm in ihre Aminosäuren zerlegt und resorbiert.
Wenn die Kohlenhydrat- und Fett-Depots aufgebraucht sind, kann der menschliche Körper in der Leber aus einigen Aminosäuren Glukose als Energielieferant herstellen.
Eiweiss findet sich im Organismus als Bestandteil von:
• Antikörpern
• Blutgerinnungsfaktoren
• Enzymen
• Hormonen, z.B. Peptid- oder Proteohormone
• Kontraktilen Proteinen, z.B. kontraktile Elemente der Muskeln
• Membranproteinen der Zellwand, z.B. Rezeptoren oder Transportproteine
• Plasmaeiweissen ,z.B. Albumin
• Stütz-und Gerüsteiweissen, z.B. Kollagen, Keratin, Elastin
• Transporteiweissen, z.B. Hämoglobin, Myoglobein, Plasmaproteine
Unser Organismus benötigt für die Proteinsynthese 20 verschiedene Aminosäuren. 10 Aminosäuren kann der Körper selbst herstellen, die andere 10 Aminosäuren sind essentiell und müssen somit mit der Nahrung zugeführt werden. Welche das genau sind, siehe weiter unten…
Anzeichen einer unzureichenden Eiweissversorgung sind:
Nachlassende psychische und physische Leistungsfähigkeit, Unfruchtbarkeit, Immunschwäche, Infektanfälligkeit, Ödeme
Welche pflanzlichen Eiweißquellen stehen dir zur Verfügung?
In Pflanzen existiert eine wesentlich größere Zahl (über 200) Aminosäuren. Einige davon haben aber keine metabolische Bedeutung. Wissenschaftlich bestätig ist aber, dass sekundäre Pflanzenstoffe für den Körper immer eine wichtige Rolle spielen. Denn wenn auch nicht alle 200 Aminosäuren für den Proteinaufbau dienen, besitzen nichtproteinogene Aminosäuren eine vielfältige und wichtige Funktionen im menschlichen Körper. Zum Beispiel:
| Nichtproteinogene Aminosäure | Funktion |
|---|---|
| β-Alanin | Baustein von Coenzym-A |
| γ-Aminobuttersäure (GABA) | (hemmender) Neurotransmitter im Gehirn |
| Citrullin | Zwischenprodukt im Harnstoffzyklus |
| L-Dopa | Zwischenprodukt bei der Synthese von Neurotransmittern/Catecholaminen |
| L-Homoserin | Zwischenprodukt bei der Synthese von Arginin |
| Ornithin | Zwischenprodukt im Harnstoffzyklus |
| Thyroxin | Schilddrüsenhormon |
Hier eine kleine Auflistung der wichtigsten natürlichen Proteinquellen:
- Hülsenfrüchte: Soja, Bohnen, Linsen, Erbsen, Lupinen
- Nüsse und Samen, Kürbiskerne, Sonnenblumenkerne
- Tofu, Miso, Tempeh
- Quinoa, Amaranth, Buchweizen,
- Getreide: Hafer, Reis, Weizen(konsumiere ich nicht), Mais, Roggen, Dinkel, Gerste und Hirse
- Sprossen aller Art
- Grünes Blattgemüse
- Superfoods wie Hanfprotein, Hanfsamen, Chiasamen, aber auch Gerstengras, Weizengras
- Grüne Smoothies
Vorteile vom Pflanzliches Eiweiß
- ist sehr schnell bioverfügbar
- sehr leicht verdaulich und aufnehmbar
- enthält alle essentiellen Aminosäuren (8)
- ohne Zusätze von Wachstumhormonen, Antibiotika oder Süßstoffen von Tieren und deren Futter
- enthält keine Purinsäure (Harnsäure) von Tieren, so entsteht keine Übersäuerung des Körpers
- verhindert einen zu hohen Cholesterinspiegel
Eiweissspeicherkrankheit durch zu viel tierisches Eiweiss
Bei einer zu hohen Aufnahme von tierischem Eiweiss entsteht infolge eine Eiweissablagerung im Binde- und Stützgeweben, sowie an den Wänden der Blutgefässe. Mögliche Symptome einer zu tierisch-, eiweissreichen Kost:
- Arteriosklerose
- Arthrose
- Bluthochdruck
- Diabetes Typ II
- Gicht
- Rheuma
- Übersäuerung des Körpers; chronische Entzündungen und Endstation Krebs
Regelmässig tierische Eiweisse in Form von Fleisch, Fisch, Eiern oder Milchprodukten, führen dem Körper ständig ein Übermass an Eiweissen zu. Der Organismus kommt in eine chronische Übersäuerung. Unterm Dunkelfeldmikroskop seh ich so eine Übersäuerung in Kombination mit Oxidativen Stress sehr häufig.
Was die meisten nicht wissen ist, dass unsere Fähigkeit des Körpers, tierische Eiweisse zu verarbeiten grundsätzlich sehr begrenzt ist. Die Verwertung dieser Eiweisse setzt einen intakten Darm voraus und verlangt dem Körper zudem sehr viel Energie ab. Wer unter einer Fehlbesiedelung im Darm leidet wird mit zu viel tierischen Eiweiß auch so seine Probleme haben.
Selbst ein gesunder Darm kann nur geringe Mengen tierischer Produkte problemlos verwerten. Eine sogenannte Eiweissspeicherkrankheit ist vorprogrammiert. Die Säuren der tierischen Eiweisse können durch eine regelmässige Zufuhr organischer Mineralstoffe neutralisiert und ausgeleitet werden. Mittlerweile gibts schon sehr viele Studien die das bestätigen.
Da ich früher jahrelang Low-Carb gelebt hab kann ich jetzt im Nachhinein sagen, dass viele Symptome der Übereiweisung nicht ganz Wahrgenommen habe. Ich hatte in der Früh sehr oft nach dem Aufstehen Kopfschmerzen, diese hab ich immer mit Pfefferminzöl behandelt. Schlechtes Bindegewebe und sehr anfällig für Cellulite – auch Orangenhaut genannt. Mir kam mein Körper oft schwammig vor. Kalter Schweissausbruch kurz nach dem Aufstehen.
Mein Hautbild war sehr fettig und nicht zu schweigen vom vielen Fettstuhl. Wenn ich zu viel Milchprodukte esse verschleimt mein Rachen auch vermehrt. Testet euch doch mal selbst in dem ihr eure Ernährung für 14 Tagen umstellt, so findet man am besten raus was man verträgt und was nicht.
Noch dazu hab ich Blutgruppe A
Verschiedene Proteine, die häufig in Nahrungsmitteln vorkommen, sogenannten Lektine, sollen mit der Nahrung ins Blut gelangen und dort mit den Antigenen des Blutgruppensystems reagieren und dadurch zu einer „Verklumpung“ des Blutes führen. Durch die Anwendung der Blutgruppendiät können die schädlichen Lektine zuverlässig gemieden werden, was gleichzeitig vorbeugend gegen die Entstehung einer Vielzahl von Krankheiten wirken soll. Gewisse Lektine in der Nahrung hemmen somit je nach Blutgruppe auch gewisse Stoffwechselvorgänge im Körper. Wir haben nicht umsonst verschiedene Blutgruppen, und wir wissen auch das nicht jede Blutgruppe der anderen Blutgruppe einfach Blutspenden kann. Also warum sollte unser Blut dann nicht auch mit anderen Proteinen in der Nahrung korrelieren.
Sojabohnen-Protein, Erbsen- und Reis-Protein sind für meine Blutgruppe A die am besten verträglichen Proteine. Deswegen hab ich mir jetzt das Eiweisspulver geholt:
Ich kann jetzt auch aus meiner Erfahrung sprechen, diese Ernährungsumstellung hätte ich schon früher machen sollen, denn jetzt bin ich auch meine Heisshungeranfälle endlich los.
Außerdem füttere ich täglich meine Mitochondrien mit dem Dialvit44, und PRO AMINO SPEZIAL denn auch hier spielen unter anderem Aminosäuren eine Große rolle.
Die zehn essentiellen Aminosäuren sind:
- Arginin – kommt zu etwa 3-6 % in den meisten Proteinen vor. In Pflanzen, z. B. in Keimlingen, liegt Arginin reichlich als freie Aminosäure vor, offenbar als Stickstoffspeicher und –transportform. Arginin ist ein wichtiges Glied des Harnstoffzyklus (Leberstoffwechsel) und damit an der Beseitigung des als ein Endprodukt des Eiweißstoffwechsels auftretenden Ammoniaks beteiligt. Eine wichtige Rolle spielen Arginin und das ähnlich aufgebaute Kreatin bei der Speicherung chemischer Energie in Form der Phosphagene (2.3). Vorstufe von Stickstoffmonoxid und deswegen ist es für unser Immunsystem sehr wichtig. Regt den Fettstoffwechsel an und fördert das Körperwachstum. Außerdem ist es noch wichtig für den Hormonstoffwechsel.
- Histidin – ist für die Bildung des roten Blutfarbstoffes (Hämogloblin) wichtig. Schlüsselfunktion bei allergischen und entzündlichen Reaktionen.
- Isoleucin – ist in Mengen bis etwa 5 % in Proteinen vorhanden. Ei- und Milchproteine enthalten 6-7 %. Ist für den Muskelaufbau wichtig. Ein Mangel führt zu Muskelschwund, niedriger Blutdruck und Abgeschlagenheit. Bei Stress werden hier auch die Muskelfunktionen unterstützt.
- Leucin – ist weit verbreitet; viele Proteine enthalten 7-10 %, einzelne Getreideproteine noch mehr. Spielt eine grosse Rolle bei der Freisetzung von Insulin. Dadurch wird die Proteinsynthese in Muskeln und der Leber unterstützt um den Abbau der wichtigen Muskelproteine verhindert. Mangel kann sich durch Müdigkeit und Abgeschlagenheit bemerkbar machen.
- Lysin – hemmt Viren (Herpes etc.) ist in den meisten tierischen Proteinen zu 6,5-12 % vorhanden. Pflanzenproteine enthalten dagegen meist nur 2,5-5 %, viele Hülsenfrüchtler aber zwischen 6,5 und 7,5 %. Der Bedarf an Lysin ist für Kinder besonders hoch. Verstärkt die Wirkung von Arginin und fördert die Kollagenbildung in Blutgefässe, Haut, Knochen und Zähne. Unterstützt die Aufnahme von Calcium und Einlagerung in Knochen. Dient dem Körper als Basis zur Synthese von Carnitin.
- Methionin – ermöglicht die Bildung von Cystin und Taurin. Ist in Mengen von etwa 2-4 % in tierischen Proteinen enthalten. Seltener ist es in pflanzlichem Eiweiß zu finden, wo es in manchen Fällen zu den limitierenden Aminosäuren zu rechnen ist. Als wichtiger Methylgruppendonator hat es funktionelle Bedeutung im Stoffwechsel, in der Leber z. B. für den Fettsäuretransport. Methionin ist empfindlich gegen Sauerstoff und Erhitzung.
- Phenylalanin – kommt in Mengen von etwa 4-5 % in vielen Proteinen vor. Es kann im menschlichen Organismus in Tyrosin umgewandelt werden. Bei Phenylalaninmangel kann andererseits Tyrosin in erheblichem Umfang die fehlende Aminosäure ersetzen. Phenylketonurie ist eine das Phenylalanin betreffende genetisch bedingte Stoffwechselstörung. Durch Fehlen von Phenylalaninhydroxylase bilden sich anstelle von Tyrosin in ungewöhnlich hohem Maße Phenylpyruvat und Phenylessigsäure, die im Harn ausgeschieden werden. Betroffen von diesem Defekt, der schwere Gehirnschäden verursacht, sind vor allem Kinder (auch schon im pränatalen Zustand). Sie bzw. von Phenylketonurie betroffene Schwangere müssen phenylalaninarm ernährt werden. Ist bei der Bildung des Schilddrüsenhormons Thyroxin beteiligt.
- Threonin – kommt zwischen 2 und 7 % in Nahrungsproteinen vor. Bei minderwertigen Proteinen limitiert es häufig deren biologischen Wert. Für die Ernährung kann von Bedeutung sein, daß sich Peptidbindungen, an denen Threonin beteiligt ist, enzymatisch offenbar besonders schwer spalten lassen. Wichtig für das Immunsystem, Antikörper und Immunglobulin.
- Tryptophan – kommt nur in Mengen von etwa 1-2 % in Proteinen vor; Molkenprotein enthält 2,5 %. Tryptophan ist in Pflanzenproteinen häufig die limitierende Aminosäure; deshalb ist mit rein vegetarischer Ernährung die Bedarfsdeckung nicht zu sichern. Kinder benötigen besonders viel Tryptophan. Die Aminosäure kann teilweise in das Vitamin Nicotinamid (Vitamin B3) umgewandelt werden, (vgl. 6.3.3). Ausreichende Zufuhr von hochwertigem Eiweiß sichert deshalb im allgemeinen den Bedarf an diesem Vitamin. Das durch Decarboxylierung entstehende Tryptamin und einige seiner Derivate besitzen hohe physiologische Aktivität (vgl. 2.2.6). Bei saurer Proteinhydrolyse wird Tryptophan zerstört.
- Valin – ist ein verbreiteter Proteinbaustein, der aber meist nur in Mengen von 1 bis 5 % vorkommt.
Die zehn nicht essentiellen Aminosäuren sind:
- Glutaminsäure – entsteht wenn Glutamin abgebaut wird und es entsteht Energie. Glutamat ist eine Salzverbindung (E22- E26). Ist ein wichtiger Transmitter für die Kommunikation von Gerhirnzellen.
- Glycin – ist die einfachste Aminosäure und wir vom Körper selbst hergestellt. In Proteinen kommt sie häufig vor, besonders reichlich in Kollagen (etwa 30 %) und Bindegewebseiweiss, folglich findet man es auch in Gelatine. Dient als Stickstoff Lieferant bei der Synthese von nicht essentieller Aminosäuren. Wichtig für das Knochenwachstum, es unterstützt das Immunsystem und ist für die Bildung von weißen Blutkörperchen unerlässlich. Beruhigt Nerven, koordiniert Muskeln und hilft bei der Entgiftung der Leber.
- Prolin – eine Pyrrolidin-2-carbonsäure, ist die einzige proteinogene Iminosäure. Ihr Gehalt in Proteinen liegt bei etwa 4-7 %. Reichlich ist sie in Getreideprolaminen (etwa 10-13 %), Kollagen und Casein enthalten. Prolin kann im Körper aus Glutaminsäure gebildet werden. Es ist für die Proteinstruktur von Bedeutung, da es ebenso wie 4-Hydroxyprolin die Ausbildung der α-Helix stört.
- Serin – kommt zu etwa 4-8 % in zahlreichen Proteinen vor. Es kann im Körper aus Glycin gebildet werden. In mehreren Proteinen, z. B. in Casein, ist die Hydroxylgruppe des Serins mit Phosphorsäure verestert. Ein Mangel kann zur Abgeschlagenheit und Depression führen.
- Tyrosin – ist in den meisten Proteinen zwischen 2 und 6 % vorhanden. Es kann im Organismus leicht aus Phenylalanin gebildet werden. Tyrosin ist eine Vorstufe von Hormonen (z. B. Adrenalin, Thyroidhormone) und natürlichen Pigmenten (Melanine) (s. 10.5). Durch Decarboxylierung entsteht das physiologisch wirksame Tyramin (s. 2.2.7).
- Alanin – ist in Proteinen ebenfalls weit verbreitet (durchschnittliche Menge 2-7 %). Die Häufigkeit des C3-Gerüstes, das auch in anderen Aminosäuren vorkommt, beruht auf dem reichlichen Vorhandensein dieser Bruchstücke im Stoffwechsel (Pyruvat). Über das Pyruvat ist Alanin eng mit dem Kohlenhydrat-Stoffwechsel verbunden.
- Asparagin – und Glutamin sind die γ– bzw. δ-Halbamide der beiden Monoaminodicarbonsäuren und wie diese in vielen Proteinen, besonders pflanzlicher Herkunft, vorhanden. Der Anteil an Glutamin und Glutaminsäure in Prolaminen von Weizen, Roggen, Gerste und Hafer liegt bei 35 %. Dabei erreichen die Amidierungsgrade außer bei Hafer über 90 %. Beide Amide haben in Pflanzen Bedeutung als Stickstoffreservoir sowie bei der Entgiftung von Ammoniak.
- Asparaginsäure
- Cystin – und das durch Oxidation bzw. Dehydrierung daraus leicht entstehende Disulfid Cystin kornmen in wechselnden Anteilen in Proteinen vor. Den höchsten Gehalt von etwa 10 % weisen Keratine auf. Cystein wird in neutralem oder basischem Milieu in Gegenwart von Sauerstoff rasch zu Cystin oxidiert. Bei der Proteinhydrolyse bildet sich stets das schwerlösliche Cystin. Cystein nimmt eine zentrale Position im S-Stoffwechsel ein. Methioninmangel kann zu einem gewissen Grade durch Cystein kompensiert werden. Bei Thiolenzymen, z. B. Papain, ist die Sulfhydrylgruppe für die katalytische Wirkung erforderlich. Cystin hat Bedeutung für die Proteinkonformation (vgl. 2.4.2.6); die Disulfidbrücke ist die einzige kovalente Bindung für die Stabilisierung der Tertiärstruktur und trägt z. B. bei Weizengluten zur Ausbildung bestimmter funktioneller Eigenschaften bei. Derivate des Cysteins sind am Geruch und Geschmack von Zwiebel, Schnittlauch, Knoblauch usw. beteiligt. Sie entstehen auf enzymatischem Wege bei der Beschädigung der Zellen. Cystein ist nur in saurer Lösung beständig. Alkalieinwirkung fährt auch bei peptidisch gebundenem Cystein zur Bildung von Dehydroalanin, das weiteren Umsetzungen unterliegt (vgl. 2.2.7).
- Glutamin – Höchste Konzentration (60%) findet man in den Muskelzellen wieder. Aber die Gleichzeitige Aufnahme von Milchprodukte hemmt die Aufnahme von L-Glutamin. Schützt das Immunsystem und schützt die Darmschleimhaut.